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Thèse en spectroscopie RMN des protéines (H/F) | |
Published | |
Workplace | Grenoble, Rhône-Alpes, France |
Category | |
Position | |
Centre National de la Recherche Scientifique
Cette offre est disponible dans les langues suivantes : - Français - - Anglais Date Limite Candidature : jeudi 20 avril 2023 Informations généralesIntitulé de l’offre : Thèse en spectroscopie RMN des protéines (H/F)Référence : UMR5075-CYNDAV-040 Nombre de Postes : 1 Lieu de travail : GRENOBLE Date de publication : jeudi 30 mars 2023 Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral Durée du contrat : 36 mois Date de début de la thèse : 1 octobre 2023 Quotité de travail : Temps complet Rémunération : 2 135,00 ¤ brut mensuel Section(s) CN : Biologie moléculaire et structurale, biochimie Description du sujet de thèseDans le cadre du projet Impulscience "ComplexScaffold" financé par la fondation Bettencourt Schueller, cette thèse porte sur la compréhension du rôle des protéines d’échafaudage intrinsèquement désordonnées dans la signalisation cellulaire. Le but du projet est d’étudier comment deux protéines d’échafaudage désordonnées au sein de la voie de signalisation JNK contrôlent la spécificité de la signalisation. Les protéines d’échafaudage seront caractérisées à résolution atomique par spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) et leurs interactions avec les GTPases, les kinases et les phosphatases de la voie JNK seront étudiées. Le rôle de la séparation de phase liquide-liquide dans l’activation des kinases sera également exploré. La détermination des mécanismes moléculaires qui contrôlent la spécificité de la signalisation est particulièrement pertinente car la dérégulation de nombreuses voies de signalisation est associée à des maladies humaines telles que le cancer. Ainsi, la thèse ouvrira de nouveaux horizons pour les programmes de découverte de médicaments ciblant le recrutement des GTPases, kinases et phosphatases par les protéines d’échafaudage.Contexte de travailLe candidat ou la candidate va rejoindre l’équipe de Dr. Malene JENSEN à l’Institut de Biologie Structurale (IBS), Grenoble. Nous nous intéressons à l’élucidation du rôle du désordre intrinsèque des protéines dans la signalisation cellulaire et au développement de nouvelles méthodes pour l’étude des complexes protéiques hautement dynamiques. Le site web de l’équipe peut être consulté ici : ?url=www.jensen-nmr.fr&module=jobs&id=37889" target="_blank" rel="nofollow">?url=www.jensen-nmr.fr&module=jobs&id=37889" target="_blank" rel="nofollow">www.jensen-nmr.frSitué sur le Polygone scientifique de Grenoble (ESRF/ILL/EMBL/IBS), l’Institut de Biologie Structurale (IBS) est un acteur d’envergure nationale et internationale dans le domaine de la biologie structurale intégrée. A la fois centre de recherche, plateau technique, site d’accueil et de formation scientifique, l’IBS a pour vocation le développement de recherches en biologie structurale, un champ de recherche capital pour la compréhension des mécanismes biologiques fondamentaux. Il s’appuie sur 12 plateformes à la pointe de la technologie. En tant qu’unité mixte de recherche (CEA-CNRS-UGA) l’IBS est composé de 19 groupes de recherche, chacun de ces groupes proposant une approche multi-disciplinaire, aux frontières de la biologie, de la physique et de la chimie, en cohérence avec 3 axes de recherche. Près de 300 personnes y travaillent chercheurs, doctorants, ingénieurs et techniciens dans un environnement multiculturel et international. Vous devez indiquer dans votre lettre de motivation 2 personnes de références. Contraintes et risquesAucun | |
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In your application, please refer to myScience.fr and reference JobID 37889. |
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